Polipeptidlánc - a fehérje - egy nagy enciklopédia olaj és gáz, papír, 2. oldal
Polipeptidlánc - fehérje
Az elegy a melegítés a peptid fragmens alakult hasításával a polipeptid-lánc a fehérje enzimes vagy kémiai módszerekkel, az egyik legnagyobb kihívást jelentő és fontos etapoa meghatározásában elsődleges szerkezete. A siker az IA ebben a szakaszban függ a tapasztalat, a tudás, a kreativitás és a kutató művészetének. [16]
Amino-acil-RNS belép a riboszómák, ahol fehérje képződését polipeptid lánc egy adott fehérje egy adott aminosav-szekvenciát. [17]
Miután egy bizonyos sorrendben, az aminosavakat csatlakozott a polipeptid-lánc a protein. szerkezet, amely egyedülálló szekvenciája határozza meg a DNS-molekula heterociklusos aminok sejtmagba. [18]
Ezen kívül a hajlítások meghatározó másodlagos szerkezet a polipeptid lánc a fehérje. Általános szabály, hogy vannak olyan fordulatok okozta intramolekuláris erők, amelyek jellege nem rendszeres vagy időszakos; az úgynevezett harmadlagos szerkezetét a molekula, amely meghatározza, hogy milyen típusú véralvadási fehérje láncok általában. Mivel az ilyen molekulák véralvadás sok globuláris fehérjék, mint például a hemoglobin, bár tagjai hosszú polipeptid lánc, mégis közel gömb alakú. A legtöbb esetben, koaguláció megy végbe a kölcsönhatás a protein oldalcsoportok, de ez is lehet az oka a és interakció csoportok gerincét képező a polipeptid lánc. [19]
Ennek lényege a módszer abból áll, viszünk be a jól definiált területek a polipeptid-lánc a protein atomok nehézfémek (például a higany atomok) és összehasonlítása a X-ray szabad protein kristályok és struktúrák izomorf helyettesítést. Megfejtése kapott térképek az elektronsűrűség, hogy hozzon létre egy három dimenziós képet a fehérjemolekula. [20]
Összehasonlítása az aminosav szekvenciák bróm-cián és triptikus peptidek egyedileg meghatározzák a helyét a polipeptid lánc mentén a fehérje. Jellemzően, a teljes szerkezetének meghatározásában egy fehérje két hidrolizál nem elegendő, és a hosszabb a polipeptid-lánc a protein molekula, annál nagyobb a számos különböző típusú hasítása a fehérje kell használni. [22]
A szelektivitást a hidrolízis fehérjék elengedhetetlen, hogy meghatározzuk a szekvenciáját aminosav-egységet a polipeptid láncot fehérjék. [23]
érdekes munka az optikai forgatóképesség végeztünk, hogy meghatározzuk a szerkezet a molekulák esetében a polipeptid lánc fehérjék és szintetikus polipeptidek előállíthatók optikailag aktív aminosavak. Szakaszban 5b mutatták spektroszkópiai bizonyíték, hogy a helikális konformáció lehet tárolni abban az esetben, ha a molekulák diszpergálunk az oldatban. Ha mi következik ebben a könyvben, gyakran utalunk szintetikus polipeptidek. Következő lesz egyértelműen bizonyítani, hogy az a-hélix kskfsrmatsiya valójában stabil konformációban ezen molekulák számos oldószerben. Ez azonban nem igaz az összes oldószer. Az oldószerek, amelyek erős tendencia, hogy hidrogénkötések, karbonil- és imino polipeptidnsy lánc képzésére hajlamosak hidrogénkötések az első oldószerrel, de nem egymással és egy spirális nem lehet fenntartani. Ehelyett polipeptid lánc konvolált véletlenszerű, és nem egy előnyös alakja. [24]
Glikoprotein - 1) komplex fehérje, ahol a szénhidrátrész a CO-valensen kapcsolódó polipeptidláncból a fehérje O - vagy N-glikozid-CIÓ kötés; 2) komplex fehérjék, amelyeknek prosztetikus csoport a szénhidrátok. [25]
Vegyük eukarióta gén, amelynek átirat az érett mRNS-ben; kódolja egy bizonyos részét a polipeptid-lánc a protein. [26]
Vizsgálata a szerkezet részeinek amidcsoport stimuláltuk elsősorban az a tény, hogy a csoport része a polipeptid lánc fehérjék. Mivel 60 - es években a században volt egy csomó munkát a térszerkezet és egy egyszerű amid. [27]
Elégtelen információk mindegyikének tartalmát ezeket a módszereket külön-külön kapcsolatban áll a nehéz szigetelés összes szükséges és a peptid jelenlétében a polipeptid-lánc a protein hasonló ismétlődő posledovatechnostey. [29]
Elektrosztatikus kölcsönhatás az enzim-szubsztrát is pozitív szerepet játszik a katalízisben és karboxipeptidáz A, amely specifikusan hasítja aminosavaknak a C-terminális peptidek és polipeptid láncot fehérjék. A töltött karboxilcsoportja a terminális aminosavmaradék képződés során a Michaelis elektrosztatikusán kölcsönhatásban van egy pozitív töltésű csoportot nidinovoy gua-Arg-145 (lásd. A rendszer o. [30]
Oldalak: 1 2 3 4