Biopolimerek - A Nagy Szovjet Enciklopédia - Enciklopédia és Szótár

nagy molekulatömegű természetes vegyületek, amelyek szerkezeti alapját az élő organizmusok és döntő szerepet játszik az életfolyamatokat. B. lehetnek fehérjék, nukleinsavak és poliszacharidok; Köztudott, mint B. Vegyes - glikoproteinek, lipoproteinek, glikolipidek, és mások.

Biológiai funkciók B. Nukleinsav végezzük a sejtben genetikai funkciókat. A szekvenciát a monomer egységek (nukleotid) a dezoxiribonukleinsav - DNS (néha ribonukleinsav - RNS) határozza meg (a formájában a genetikai kód (lásd genetikai kód).) A szekvencia a monomer egységek (aminosavmaradék) mind a szintetizált fehérje és egy m .. a szerkezet a test és a hely biokémiai folyamatokban is. Amikor felosztja minden egyes cellája két leánysejt kap egy teljes génkészlet keresztül megelőzően önálló megduplázva (replikáció (Lásd. Replication)) DNS-molekulák. A genetikai információ a DNS-t átvittük a szintetizált RNS DNS-t templátként (transzkripció). Ez t. N. hírvivő RNS (mRNS) szolgál mátrixként a protein szintézisre előforduló különösen sejtszervecskéket - riboszómák (Broadcast) részvételével transzfer RNS (tRNS). Biológiai variabilitás szükséges evolúció, végezzük molekuláris szinten bekövetkező változások miatt a DNS-t (lásd. A mutáció).

A fehérjék elvégzésére számos fontos sejt funkciókat. Fehérjék enzimek végre minden kémiai reakciókat a sejtek anyagcseréjét lefolytatásával azokat a kívánt szekvenciát és a megfelelő sebességgel. Fehérjék izom, ostoros mikrobák és más sejt-bolyhok. Működtesse kontraktilis funkciót, konvertáló kémiai energiát mechanikai munkává és biztosítja a mobilitása az egész test vagy annak részei. A fehérjék - az alapanyag a legtöbb sejt struktúrák (beleértve a különleges típusú szövet ..) az élő organizmusok, membránok vírusok és fágok. sejtfal lipoprotein membránok, riboszómák épített fehérje és RNS, stb A strukturális fehérjék funkciójának szorosan kapcsolódik a szabályozás a különböző anyagok végbe szubcelluláris organellumok (aktív transzport ionok, és mások.) És enzimatikus katalízissel. Fehérjék végre és szabályozási funkciók (represszorok), „gátló” vagy „megoldása” gén expressziójának. A magasabb rendű szervezetek olyan fehérjék - hordozói bizonyos anyagok (például hemoglobin-- transzporter molekuláris oxigén) és immun-fehérjék, amelyek védik a szervezetet az idegen anyagokat, melyek behatolnak a testbe (lásd Immunity.). Poliszacharidok végre szerkezeti, biztonsági mentés és néhány egyéb funkciókat. Fehérjék és nukleinsavak az élő szervezetekben képződnek a mátrix enzim bioszintézisét. Van most, és biokémiai szintézisét az extracelluláris B. Rendszer izolált enzimek felhasználásával a sejtekből. Kémiai szintézisére szolgáló eljárásokat a fehérjék és nukleinsavak.

A primer szerkezetét B. A összetétele és szekvenciája monomer egységek B. meghatározásához r. N. elsődleges szerkezete. Minden nukleinsavak lineáris heteropolimerek - a cukorlánc, a kapcsolatokat, amelyek kapcsolódnak függő csoportok - nitrogén-bázisok: az adenin és a timin (RNS - uracil), guanin és citozin; egyes esetekben (főként tRNS) oldalsó csoportok által képviselt más nitrogén-bázisok. A fehérjék - szintén heteropolimereket; azok molekulák képződnek, egy vagy több polipeptid láncot csatlakoztatva diszulfid hidak. A szerkezet a polipeptid lánc áll, 20 különböző fajok a monomer egységek - aminosavat. DNS molekulatömeg kezdve több millió (kis vírusok és bakteriofágok) száz millió vagy több (nagyobb fágok) ..; Bakteriális sejtek tartalmaznak egy olyan DNS-molekula, amelynek molekulatömege több milliárd. DNS magasabb rendű élőlények lehetnek a nagyobb molekulatömegű, de a intézkedés még nem sikerült miatt töréseket a DNS-molekulák eredő saját kiosztási. Riboszóma RNS molekulatömege 600,000-1.100.000 információ (mRNS) - .. több százezer több millió, a közlekedés (tRNS) -. Mintegy 25 ezer molekulatömegű fehérje-tól 10000 (s. kevesebb), milliók Az utóbbi esetben azonban általában szét lehet választani a fehérje részecske alegységen, közé csatlakoztatott egy gyenge, többnyire hidrofób kötések.

Húsosság, t. E. Egy vagy más térbeli formában B. molekulák határozza meg az elsődleges szerkezete. Attól függően, hogy a kémiai szerkezet és a külső környezet B. molekulák lehetnek egy vagy több előnyös konformációk (a természetben jellemzően található B. natív állapotban, például egy globuláris fehérje szerkezetét, a kettős spirál DNS-t), vagy sokkal több, vagy kevesebb, egyformán valószínű konformáció . A proteineket osztva a térszerkezet a fibrilláris (fonalas) és globuláris; fehérjék, enzimek, transzporter fehérjék, immun és néhány mások általában gömbszerű szerkezetével. Bizonyos fehérjék - hemoglobin, mioglobin, lizozim, ribonukleáz, stb -. Ez a szerkezet be van állítva részletesen (a meghatározás röntgendiffrakciós elemzés a helyét minden egyes atom). Ez határozza meg szekvenciát és az aminosav-maradékok által kialakított és fenntartott viszonylag gyenge kölcsönhatások között a monomer egységek polipeptidlánc vizes sóoldattal (Coulomb és dipólus erők, hidrogénkötések, hidrofób kölcsönhatások), valamint a diszulfid-kötéseket. fehérje gömböcske van kialakítva úgy, hogy a legtöbb poláros hidrofil aminosavmaradék van a külső és a kapcsolatot az oldószer, és a legtöbb nem-poláros (hidrofób) maradék belül és szigetelve vízzel reagálva. Fehérjemolekulák, amelyek feleslegben lévő nem poláros csoportok, amikor egy részük a gömböcske felületeken alkotnak egy nagyobb, vagyis. N. kvaterner szerkezettel rendelkezik, amelyben az összesített száma gömböcskék, kölcsönható elsősorban nem poláros részeket (ábra. 1). A térbeli szerkezet a fehérje mindegyik enzim egyedi, és biztosítja a szükséges a működéséhez a helyét a térben az összes hivatkozást különösen B. t. N. aktív centrumok (Lásd. Az aktív helyek). Ugyanakkor, ez nem teljesen merev, és a szükséges engedélyek a műveletben (kölcsönhatás szubsztrátok, gátlók és egyéb anyagok) konformációs változásokat és módosításokat.

Térbeli natív DNS szerkezet, amelyet két komplementer szál, és egy kettős spirál Crick - Watson; ez ellentétes nitrogéntartalmú bázisok összekapcsolt hidrogénkötések párban - adenin timinnel, a guanin citozinnal. Stabilitás a kettős spirál van ellátva, valamint a hidrogénkötések, és a hidrofób kölcsönhatás az lapos gyűrűk nitrogéntartalmú bázisok, egy kötegbe van rendezve (stacking kölcsönhatások, vagy kockára). Az RNS-szál csak részben spirális. DNS-vírusok, bakteriofágok, baktériumok, valamint a mitokondriális, néhány esetben egy zárt gyűrű; Ez, valamint a spirál Crick - Watson megfigyelhető még az úgynevezett .. szuperspiráiosodási.

Denaturáló B. jelentése natív térszerkezet BI különböző hatások (hőmérséklet-emelkedés, a változás a koncentráció a fémek, az oldat savassága és mások.) Az úgynevezett denaturálási és egyes esetekben reverzibilis (fordított folyamatot nevezzük renaturálás; 2. ábra). Molekulák B. - együttműködő rendszerek: viselkedésük függ kölcsönhatások alkotórészeinek. B. kooperativitás molekulák állapítjuk meg, hogy az egyes egységek forgások miatt intramolekuláris kölcsönhatások függ konformációját szomszédos egységek. B. Az alapul szolgáló denaturálás, amikor a változó külső körülmények általában feküdjön kooperatív konformációs változások (például, átmenetek α-hélix - p-szerkezet, α-hélix - coil, β-szerkezet - tekercs polipeptidek átmenet gömböcske - coil globuláris fehérjékre, a hélix - a kusza nukleinsavak). Ezzel szemben, fázisátalakulások (forró folyadék kristály olvadás), a határesetben és együttműködő folyamatok előforduló hirtelen, kooperatív BS átmenetek előfordulnak a végleges, de viszonylag keskeny, a tartományban a külső körülmények változását. Ebben intervallum egydimenziós, lineáris molekulát (nukleinsavak, polipeptidek), alávetni átmenet tekercs - coil, osztva váltakozó tekercselt és helikális szakaszainak (3. ábra).

A helix - a DNS kusza figyelhető meg magasabb hőmérsékleten, sav hozzáadásával vagy lúgos oldattal, valamint befolyásolhatják más denaturáló szerek. Ez az átmenet akkor következik be homopolinukleotidok melegítés tartományban tized ° C, a fág és a bakteriális DNS - a 3-5 tartományban ° C (3. ábra) a DNS-t a magasabb rendű szervezetek - a tartomány 10-15 ° C-on A nagyobb heterogenitása DNS, a szélesebb az átmenet intervallumot és kevésbé képes a DNS illesztése. A spirál - egy labdát a különböző típusú RNS kevésbé együttműködő jellegét (4. ábra), és előfordul egy szélesebb hőmérséklet-tartományban, vagy más denaturáló hatásoknak.

B. - polimer elektrolit és azok térbeli konformációjának kooperatív átmenetek függ mind a ionizáció mértéke a molekulák és a koncentrációt az ionok a környezetben, amely érinti közötti elektrosztatikus kölcsönhatásokat különálló részből a molekula, és a között a BS és az oldószert.

A szerkezet és a biológiai funkcióit B. A B szerkezetet - az eredmény egy hosszú fejlődés molekuláris szinten, úgy, hogy ezek a molekulák a ideális, hogy megfeleljen a biológiai igényeinek. Az elsődleges szerkezete, felépítése és a B. konformációs átmenetek, egyrészt, és azok biológiai funkciók - egy másik, van egy szoros kapcsolat, a tanulmány, amely - az egyik legnagyobb kihívás a molekuláris biológia (lásd Molecular Biology.). A létesítmény egy ilyen kötések DNS segített megérteni az alapvető mechanizmusai replikáció (Lásd. Replikáció), transzkripció (Lásd. Transzkripció) és adás (Lásd. Broadcast) és mutagenezis és néhány más fontos biológiai folyamatokat. A lineáris szerkezete a DNS-molekula egy rekord a genetikai információ, annak megduplázva a mátrix és a DNS-t nyerünk szintézist (által is mátrix szintézisét) a sok példányban ugyanazon gén, azaz. E.-molekulákat és RNS. Erős közötti kovalens kötések nukleotidok megőrzését biztosító genetikai információt ezeket a folyamatokat. Ugyanakkor, a viszonylag gyenge kötések közötti DNS-szálak és körül forgatható egyszerű kémiai kötéseket biztosít rugalmasságot és labilitás térszerkezet szükséges külön szál formájában replikáció során, és a transzkripció, valamint a mobilitás a molekulákat és RNS-, a sablon alatt fehérje bioszintézise (broadcast). A tanulmány a térbeli szerkezete és konformációs változásokat az enzimek különböző szakaszaiban az enzimatikus reakcióban reagáltatva szubsztrátok és koenzimek lehetővé teszi, hogy létre mechanizmusokat biocatalysis és megérteni a természet a hatalmas gyorsulás kémiai reakciók, által végzett enzimek.

kutatási módszerek B. A szerkezet a vizsgálat és a konformációs transzformációk B. széles körben használják, mint a tisztított természetes B. és azok szintetikus modelleket, amelyek egyszerűbb szerkezetű, és könnyebb tanulmányozni. Így, a tanulmány a fehérje modellek homogén vagy heterogén polipeptidek (előre meghatározott vagy véletlenszerű váltakozása aminosav). Modell a DNS és RNS megfelelő szintetikus polinukleotidok homogén vagy heterogén. A kutatási módszerek B és modellek röntgendiffrakciós, elektronmikroszkópia, a tanulmány az abszorpciós spektrumok, optikai aktivitás, lumineszcencia, fényszórásos eljárással, és dinamikus kettős törést, a szedimentációs módszerrel, viszkoziméterrel, fizikai és kémiai módszerek elválasztási és tisztítási, valamint számos más. Minden módszer célja, hogy feltárja a szintetikus polimerek alkalmazandó B. Az értelmezés B. tulajdonságait és azok modellek, minták konformációs átmenetek is használják módszerek elméleti phi iki (statisztikus mechanika, termodinamika, a kvantummechanika, és mások.).

Lit.: Bresler SE Bevezetés a molekuláris biológia, M.-L. 1966 Volkenshteyn M. V. molekulák és az élet, M. 1965 J. Watson. Molecular Biology of the Gene, Lane. az angol. M. 1967 fizikai módszerekkel kutatási fehérjék és nukleinsavak, M. 1967.

Ábra. 1. képződése a negyedleges szerkezet globuláris fehérjék. Az árnyékolt ritkán - poláros (hidrofil) a fehérje gömböcskék, sűrűn - a nem-poláros (hidrofób) régiókban.

Ábra. 2. Az áramkör a denaturáció és renaturációját egy globuláris proteint (például, ribonukleáz enzim).

Ábra. 3. reakcióvázlat átmenet tekercs - tekercs DNS: 1 - natív állapotát (ahelyett, hogy a kettős spirál látható az egyszerűség kedvéért „kötél létra”); 2 - egy állam DNS az átmeneti tartományban; 3 - denaturált állapotban (egyszálú gubanc).

Nagy Szovjet Enciklopédia. - M. szovjet Encyclopedia 1969-1978

Biopolimerek - nagy molekulatömegű (MW 103-109) természetes vegyületek - fehérjék, nukleinsavak, poliszacharidok és ezek származékai. Ezek a szerkezeti alapja az élő szervezetek és meghatározó szerepet játszanak az életfolyamatok.

Biopolimerek Nő; pl. (Units biopolimer ek ;. M.). Természetes makromolekuláris vegyületek (fehérjék, nukleinsavak, néhány szénhidrátok) meghatározó fő életfolyamatban egy organizmus.

természetes makromolekulás vegyületek (mol. súlya 1 ° -1 ° 3 9 Igen), a nem-szerkezeti alapja minden élő sejtben, és alapvető szerepet játszik a életfolyamatok. B. lehetnek fehérjék, nukleinsavak, poliszacharidok, lipidek, és ezek származékai. B. molekulák áll nagyszámú ismétlődő atomcsoportok, egységek azonos vagy különböző kémiai. szerkezetét. Egyedi biol. B. tulajdonságok nagymértékben meghatározzák létezésük oldatban egy rendezett konformációban. Ez annak köszönhető, hogy gyenge intermolekuláris hatásokat, amelyek közül az elsődleges szerepét hidrogén és hidrofób kölcsönhatások.

(+ Bio polimerek) makromolekuláris vegyületek biológiai eredetű, amely molekula láncok vannak kialakítva: nagyszámú ismétlődő atomcsoportok; B. lehetnek fehérjék, nukleinsavak és poliszacharidok.